Alvite Gaye, Gabriela
DATOS PERSONALES Y ACADÉMICOS |
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Grado 2 / Facultad de Ciencias / Sección Bioquímica |
Contacto |
Email: gabial@fcien.edu.uy / Teléfono: 25252095 |
Área disciplinar |
Básica |
Disciplina / Subdisciplina |
Bioquímica y Biología Molecular / Parasitología molecular / Bioquímica de proteínas |
Mayor nivel académico |
Doctorado, PEDECIBA (año 2014) |
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Pertenece al SNI |
Si pertenece / Nivel I |
Pertenece al PEDECIBA |
No pertenece |
DATOS DEL PROYECTO DE DEDICACIÓN TOTAL |
Título del Plan de Actividades |
Estudios funcionales de FABPs de cestodos |
Palabras clave |
FABP, cestodos |
Resumen Publicable |
La Hidatidosis, enfermedad causada por el platelminto parásito cestodo Echinococcus granulosus, es un grave problema sanitario y económico ya que afecta tanto al hombre como al ganado. En Uruguay existe alta prevalencia quirúrgica y pérdidas económicas significativas. Un conocimiento global de la biología molecular del parásito nos facilitará la generación de herramientas para su erradicación. En este sentido, nuestro grupo se ha centrado en la búsqueda de moléculas claves para la supervivencia del parásito. Hemos adoptado como modelo alternativo de estudio al cestodo Mesocestoides vogae debido a las ventajas que este parásito ofrece. En este marco hemos aislado dos genes que codifican para proteínas de unión de ácidos grasos (FABPs) de E. granulosus (EgFABP1 y EgFABP2) y de M. vogae (MvFABPa y MvFABPb). Son moléculas claves en la biología de los cestodos ya que estos organismos son incapaces de sintetizar de novo ácidos grasos, dependiendo de transportadores para la captura y distribución de los mismos. Varios tipos de FABPs tejido específico han sido identificados en vertebrados. El rol fisiológico exacto de estas proteínas no está aún determinado, si bien algunas FABPs participarían en la regulación de la expresión génica, del metabolismo lipídico y diferenciación celular. Hemos caracterizado la proteína rEgFABP1, analizado su estructura terciaria y la capacidad de unión con diferentes ligandos, así como su capacidad inmunogénica. Además, hemos caracterizado las FABPs de M. vogae y analizado relaciones evolutivas, expresión tisular y organización genómica. Recientemente hemos abordado el estudio de las posibles funciones de las EgFABPs y las MvFABPs, describiendo la localización subcelular, la interacción con membranas modelo y la captura de ácidos grasos por la larva. Actualmente nuestro centro de interés es el estudio del rol fisiológico que éstas proteínas podrían tener a nivel nuclear buscando receptores nucleares que puedan interaccionar con las mismas. |
Grado y Fecha de Ingreso al RDT |
Grado 2 / Desde: 2010-06-01 |
Programa: Científico Proveniente del Exterior |
El cargo NO se enmarca en este programa |
Participa de Grupo Autoidentificado |
Grupos: Grupo 860. |
Observaciones |
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DOCUMENTACIÓN ADJUNTA |
Curriculum Vitae |
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Último informe de renovación |
Aún no se ha cargado el último informe de renovación. |
Producción Académica |
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