Detalle del Docente 2016-12-06T16:49:11+00:00

Esteves Brescia, Adriana

DATOS PERSONALES Y ACADÉMICOS

Grado y Servicio

Grado 4 / Facultad de Ciencias / Instituto de Biología Celular y Molecular, Sección Bioquímica

Contacto

Email: aesteves@fcien.edu.uy / Teléfono: 25252095

Área disciplinar

Básica

Disciplina / Subdisciplina

Bioquímca / Biología molecular

Mayor nivel académico

Doctorado, Pedeciba, Facultad de Ciencias (año 1996)

Link a web personal

Link a CVUY

http://www.anii.org.uy/buscador_sni/exportador/ExportarPdf?hash=24ab9477f17a574e125d54c046941f38

Pertenece al SNI

Si pertenece / Nivel I

Pertenece al PEDECIBA

Si pertenece / Grado 4

DATOS DEL PROYECTO DE DEDICACIÓN TOTAL

Título del Plan de Actividades

Estudio de la estructura y función de las FABPs

Palabras clave

fabps, Echinococcus granulosus, Platelmintos, Danio rerio, absorción intestinal de lípidos.

Resumen Publicable

Nuestro trabajo se centra actualmente en la estructura y función de las FABPs, tomando como modelos, platelmintos parásitos y el pez cebra. Las FABPs aisladas en los platelmintos parásitos han demostrando una significativa actividad protectora frente a la infección experimental en animales modelo. Estas proteínas adquieren además relevancia en la biología de estos parásitos dado que éstos no sintetizan sus propios ácidos grasos, debiendo importarlos desde sus huéspedes. Este hecho hace de las FABPs proteínas fundamentales para la supervivencia de estos parásitos. Hemos aislado proteínas de esta familia de los platelmintos parásitos E. granulosus (EgFABP1 y EgFABP2) y M. vogae (MvFABPa y MvFABP produciéndolas en forma recombnante..Hemos determinado la estructura cristalográfica de rEgFABP1 y analizado la capacidad de unión con diferentes ligandos. EgFABP2 fue modelada y sus posibles ligandos identificados in silico. El promotor de EgFABP2 fue secuenciado; presenta varios sitios consenso que sugieren un diálogo molecular entre el huésped y el parásito. Estas proteínas utilizan un mecanismo colisional para la captura del ligando. El estudio de la localización subcelular de estas proteínas reveló una distribución amplia citoplasmática, así como localización de alguna de ellas en Golgi, mitocondrias y núcleo.En el modelo vertebrado nos hemos centrado en el estudio del rol de las formas intestinal y hepática de las FABPs y su rol en la absorción de lípidos del enterocito. Los estudios de inmunolocalización indican que ambas proteínas se localizan en el citoplasma y núcleo de los enterocitos. En los estadios larvarios, determinamos un aumento de expresión de ambas proteínas como respuesta a la ingesta. Este modelo resulta útil para el estudio del metabolismo lipídico en vertebrados en estado normal y patológico.

Grado y Fecha de Ingreso al RDT

Grado 2 / Desde: 1986-12-30

Programa: Científico Proveniente del Exterior

El cargo NO se enmarca en este programa

Participa de Grupo Autoidentificado

Grupos: 860

Observaciones

DOCUMENTACIÓN ADJUNTA

Curriculum Vitae

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Último informe de renovación

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Producción Académica

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