Detalle del Docente 2016-12-06T16:49:11+00:00

Tórtora Pederto, Verónica

DATOS PERSONALES Y ACADÉMICOS

Grado y Servicio

Grado 2 / Facultad de Medicina / Departamento de Bioquímica

Contacto

Email: vtortora@fmed.edu.uy / Teléfono: 096290420

Área disciplinar

Salud

Disciplina / Subdisciplina

Bioquímica / Bioquímica de Radicales Libres

Mayor nivel académico

Doctorado, PEDECIBA (año 2014)

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http://buscadores.anii.org.uy/buscador_cvuy/exportador/ExportarPdf?hash=5592c54d42f1bdd21b7354254d49deac

Pertenece al SNI

No pertenece

Pertenece al PEDECIBA

No pertenece

DATOS DEL PROYECTO DE DEDICACIÓN TOTAL

Título del Plan de Actividades

Estudios estructurales y funcionales de formas modificadas de citocromo C

Palabras clave

Citocromo, estres nitro oxidativo, nitracion, modificaciones estructurales, radicales libres

Resumen Publicable

Mi trabajo actual pretende estudiar los cambios estructurales y funcionales generados por modificaciones en la secuencia primaria del citocromo c; destacando en rol de la nitración sitio-específica, y el estado de coordinación de su grupo hemo. El cit c es una proteína mitocondrial, que participa tanto en la cadena de transporte de electrones, como en la activación del apoptosoma una vez que es liberado al citosol. En su estructura se destaca un hemo hexa-coordinado, siendo la Met80 la sexta posición de coordinación. También posee cuatro tirosinas altamente conservadas, dos internas y dos expuestas al solvente. La formación de especies reactivas del oxígeno y del nitrógeno en la mitocondria puede llevar a que el cit sufra modificaciones nitro-oxidativas, como la formación de 3-nitrotirosina, que se da en primer lugar en sus tirosinas más expuestas al solvente. La nitración del cit c lleva a una disminución en su capacidad de transportar electrones, y una incapacidad de activar el apoptosoma, pero también presenta una ganancia en su actividad peroxidasa, que le confiere capacidad para catalizar su auto-oxidación o la oxidación de otras moléculas. El cit c nitrado también tiene propiedades estructurales distintas a las del salvaje, como la perdida de coordinación del enlace hierro-hemico-Met80, y su reemplazo por ligandos más débiles. A través de este proyecto pretendemos dilucidar como la nitración de tirosina puede afectar su conformación y función, y como estas formas pueden ser detectadas en sistemas celulares y cumplir distintas acciones biológicas, postulándolo como una posible molécula señalizadora frente al estrés oxidativo. Además el proyecto permitirá, a través del desarrollo de nuevas técnicas de biología molecular y estructural, extrapolar los resultados a otras formas modificadas del cit c que tengan posible relevancia bioquímica o patológica.

Grado y Fecha de Ingreso al RDT

Grado 2 / Desde: 2012-04-24

Programa: Científico Proveniente del Exterior

El cargo NO se enmarca en este programa

Participa de Grupo Autoidentificado

Grupos: Grupo CSIC: “Lab. de Bioquímica de Radicales Libres, Centro de Investigaciones Biomédicas”

Observaciones

DOCUMENTACIÓN ADJUNTA

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