Detalle del Docente 2016-12-06T16:49:11+00:00

Trujillo Garre, Madia

DATOS PERSONALES Y ACADÉMICOS

Grado y Servicio

Grado 3 / Facultad de Medicina /

Contacto

Email: madiat@fmed.edu.uy / Teléfono: 29249561

Área disciplinar

Salud

Disciplina / Subdisciplina

Biología / Bioquímica

Mayor nivel académico

Grado, Facultad de Ciencias (año 2005)

Link a web personal

Link a CVUY

http://www.anii.org.uy/buscador_sni/exportador/ExportarPdf?hash=3ccc2df925131fc1fcbc4996652ae099

Pertenece al SNI

Si pertenece / Nivel I

Pertenece al PEDECIBA

Si pertenece / Grado 3

DATOS DEL PROYECTO DE DEDICACIÓN TOTAL

Título del Plan de Actividades

Mecanismos de oxidación y nitración de proteínas por peroxinitrito.

Palabras clave

estrés oxidativo, peroxidasa, peroxiredoxina, cisteína, tiol, sistemas antioxidantes, señalización redox, peroxinitrito, hidroperóxido.

Resumen Publicable

El metabolismo aeróbico trae aparejada la formación de especies reactivas del oxígeno. La enzima óxido nítrico sintasa conduce a la formación de óxido nítrico, a partir del cual se forman especies reactivas del nitrógeno. Inicialmente, estas especies fueron consideradas citotóxicas. Recientemente se reconocieron para muchas de ellas funciones en la señalización celular. El disbalance entre su producción y su eliminación conduce a un estado de estrés oxidativo, que se encuentra asociado a diferentes condiciones fisiopatológicas, tales como la inflamación, el cáncer y enfermedades neurodegenerativas. Los compuestos con grupos tiol tienen un rol fundamental en la detoxificación de especies reactivas del oxígeno y del nitrógeno, así como en la señalización. Nuestro grupo de investigación ha realizado importantes aportes relacionados a la comprensión de los mecanismos biológicos de detoxificación de dichas especies, y en particular de peroxinitrito, formado in vivo a partir de la reacción entre los radicales óxido nítrico y superóxido. En particular, en los últimos años, estudiamos los mecanismos y caracterización cinética de la decomposición de peroxinitrito, peróxido de hidrógeno e hidroperóxidos orgánicos por peroxirredoxinas, peroxidasas cuya actividad catalítica depende de residuos de cisteína críticos, y los resultados obtenidos fueron publicados en revistas arbitradas internacionales. Recientemente nos dedicamos al entendimiento de los factores proteicos que dan cuenta de la alta actividad catalítica de las peroxirredoxinas en la reducción de peróxidos, así como de su especificidad preferencial hacia diferentes sustratos oxidantes, que es diferente para los diferentes tipos de peroxirredoxinas, sin que hasta el momento se conocieran las bases moleculares de dicha especificidad. En este contexto, colaboramos con el grupo del Dr. Darío Estrín de la Universidad de Buenos Aires, con quien abordamos en forma mixta computacional QM-MM y experimental, las bases moleculares de la interacción de cisteína (reacción no catalizada) y de tioles peroxidáticos en peroxirredoxinas (reacción catalizada), con peróxidos. Por otra parte, siendo Mycobacterium tuberculosis un patógeno capaz de proliferar en macrófagos activados, en donde son expuestos a un importante estrés oxidativo, estudiamos el rol de las peroxiredoxinas bacterianas en la detoxificación de hidroperóxidos. Estos estudios han dado lugar a colaboraciones con otros grupos de investigación a nivel nacional o en el extranjero, tales como con los grupos dirigidos por la Dra. Denicola Facultad de Ciencias, el Dr. Netto, Universidad de San Pablo, Brasil, el Prof. Flohé, Alemania, el Prof. Knoops, Bélgica y el Prof. Rouhier, Universidad de Nancy, Francia. En colaboración con la Dra. Villarino (Facultad de Ciencias) estudiamos además la interacción entre oxidantes y diferentes proteínas con tioles críticos involucradas en la virulencia y señalización en Mycobacterium tuberculosis. En colaboración con los Drs Radi y Piacenza (Facultad de Medicina) participo en proyectos de investigación acerca de los mecanismos de defensa antioxidante de Trypanosoma cruzi, particularmente en la caracterización funcional de la hemoperoxidasa ascorbato peroxidasa y de sus diferentes peroxidasas dependientes de tioles y su rol en la detoxificación de peróxidos.

Grado y Fecha de Ingreso al RDT

Grado 2 / Desde: 1997-12-23

Programa: Científico Proveniente del Exterior

El cargo NO se enmarca en este programa

Participa de Grupo Autoidentificado

Grupos: Centro de Investigaciones Biomédicas en Radicales Libres (767)

Observaciones

DOCUMENTACIÓN ADJUNTA

Curriculum Vitae

Descargar CV

Último informe de renovación

Aún no se ha cargado el último informe de renovación.

Producción Académica

Documento 1: Aún no se ha cargado este archivo de Producción Académica.
Documento 2: Aún no se ha cargado este archivo de Producción Académica.
Documento 3: Aún no se ha cargado este archivo de Producción Académica.