Detalle del Docente 2016-12-06T16:49:11+00:00

Turell Novo, Lucía

DATOS PERSONALES Y ACADÉMICOS

Grado y Servicio

Grado 2 / Facultad de Ciencias / Laboratorio de Enzimología

Contacto

Email: lturell@fcien.edu.uy / Teléfono: 099690348

Área disciplinar

Básica

Disciplina / Subdisciplina

Bioquímica / Bioquímica redox de tioles

Mayor nivel académico

Doctorado, PEDECIBA Química (año 2012)

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Pertenece al SNI

Si pertenece / Nivel I

Pertenece al PEDECIBA

Si pertenece / Grado 3

DATOS DEL PROYECTO DE DEDICACIÓN TOTAL

Título del Plan de Actividades

Derivados oxidados de tiol de la albúmina: caracterización de su reactividad y aproximación a su potencial como biomarcadores

Palabras clave

tioles, albúmina, electrófilos, ácido sulfénico, nitroalquenos

Resumen Publicable

Los tioles biológicos son blancos preferenciales para el ataque por parte de un vasto espectro de especies químicas, rindiendo un amplio rango de productos. En los últimos años los tioles (RSH) ha sido implicados en mecanismos de modulación y señalización, acoplando cambios en el estado redox con procesos bioquímicos y celulares. Esto los convierte en importantes determinantes de procesos fisiopatológicos, y por lo tanto blancos potenciales de intervención farmacológica. Mi trabajo de investigación se centra en el estudio de tioles biológicos y su interacción con especies reactivas y electrófilos de interés farmacológico.

En plasma, el principal tiol es la Cys34 de la albúmina, lo que lo convierte en un importante blanco para el ataque de especies reactivas. Este rol atrapador se pone de manifiesto por la identificación de formas oxidadas in vivo y su aumento en diversas condiciones patológicas. Nuestro grupo ha estudiado la reactividad de la Cys34 y de su derivado oxidado, el ácido sulfénico, con moléculas de interés biológico y analítico. Para profundizar en dicha caracterización hemos puesto a punto la expresión de la proteína en forma recombinante utilizando la levadura Pichia pastoris, lo que nos permitirá la generación de mutantes en residuos clave y la producción de formas truncas de la proteína. Recientemente hemos logrado producir el dominio I de la proteína (que contiene a la Cys 34), lo cual, debido a su menor tamaño (22 vs 66 kDa) nos permitirá realizar en breve estudios estructurales (como cristalografía de rayos X o RMN).

Por otro lado, en el marco de una colaboración con los Dres. Freeman y Schopfer (University of Pittsburgh) estamos caracterizando la interacción entre el ácido nitrolinoleico conjugado (NO2CLA) y tioles plasmáticos de alto (albúmina) y bajo peso molecular (glutatión, cisteína, homocisteína, cisteinilglicina). El NO2CLA se forma endógenamente en condiciones inflamatorias y es capaz de modular procesos de señalización celular. Por lo tanto, la comprensión de los mecanismos de interacción de este ácido graso nitrado con tioles presentes en el plasma contribuirá a entender posibles formas de transporte y almacenamiento, con miras a las aplicaciones farmacológicas.

Por último, recientemente he comenzado a trabajar en el Laboratorio del Dr. Batthyány junto al Dr. Botti (IPMont) colaborando en determinar la reactividad de derivados nitrados con blancos (tioles) de interés biológico.

Esperamos que los resultados obtenidos repercutan en la comprensión básica de las interacciones entre los tioles y moléculas endógenas y de interés farmacológico, y serán de relevancia dada la creciente evidencia de la participación de los tioles en diversos procesos fisiopatológicos.

Grado y Fecha de Ingreso al RDT

Grado 2 / Desde: 2014-04-09

Programa: Científico Proveniente del Exterior

El cargo NO se enmarca en este programa

Participa de Grupo Autoidentificado

Grupos: 46725, Fisicoquímica Biológica-Enzimología

Observaciones

DOCUMENTACIÓN ADJUNTA

Curriculum Vitae

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